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Científicos
de la Universidad del Estado de Ohio, en Estados Unidos, han resuelto un
misterio que data de largo del sistema nervioso central, que muestra cómo una
proteína clave llega al lugar adecuado para lanzar los impulsos eléctricos que
permiten la comunicación de las señales nerviosas desde y hacia el cerebro.
Los impulsos nerviosos son críticos, ya que
se requieren para que las neuronas envíen información sobre los sentidos, el
movimiento, el pensamiento y el sentimiento a otros tipos de células en los
circuitos neuronales. Un impulso no se dispara una sola vez, sino que se inicia
y luego es transmitido en repetidas ocasiones a lo largo de los axones
(extensiones largas y delgadas de cuerpos de células nerviosas) para mantener
los mensajes del sistema nervioso estables durante su rápido recorrido.
Por ejemplo, si se toca una estufa caliente
con el dedo, los impulsos nerviosos apoyan la comunicación rápida entre las
células nerviosas en la mano y el cerebro, de modo que evitan una quemadura
grave. Esta nueva investigación revela una parte del proceso que no se entendía
antes acerca de cómo un "motor molecular" ayuda a colocar el
generador de impulsos en su lugar apropiado en un axón para llevar a cabo este
trabajo vital.
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| Chen Gu |
"Este estudio resuelve una cuestión muy
fundamental. Si estos canales de proteínas no se enganchan a los nervios, no
sucede nada. Tienen que ser entregados e insertados en el axón para funcionar
correctamente", subraya Chen Gu, profesor asistente de Neurología en la
Universidad Estatal de Ohio y autor principal del artículo que se publicará en
la edición impresa del 27 de enero de 'Developmental Cell'.
Como la mayoría de las proteínas, la
molécula que inicia los impulsos nerviosos se genera en el cuerpo celular de
una neurona o una célula nerviosa. Pero esta proteína, llamada canal iónico de
sodio, hace su trabajo dentro y entre los segmentos aislados de los axones.
Desde que los impulsos nerviosos se descubrieron en la década de 1950, los
científicos han sido incapaces de describir cómo el canal de sodio llega a
donde tiene que ser para iniciar estas señales eléctricas.
Investigaciones anteriores habían demostrado
que el canal de sodio se ancla a los axones a través de otra proteína. En este
nuevo estudio, los científicos de la Universidad del Estado de Ohio
identificaron una tercera molécula en el proceso: una proteína motora que crea
una fuerza mecánica para mover el canal de sodio y su proteína pareja desde el
cuerpo celular al axón.
La investigación podría ayudar a explicar
los orígenes más profundos de muchos trastornos neurológicos, desde la
esclerosis múltiple y la enfermedad de Parkinson a las lesiones de la médula
espinal y el cerebro, que suceden por el mal funcionamiento o la degeneración
de los axones y la resultante señalización eléctrica inadecuada.
Gu es un experto desde hace mucho tiempo en
la investigación sobre el canal de iones potasio, que está en el otro extremo
de un impulso nervioso. Este canal apaga la señal, dejando el resto del axón y
prepara la llegada del siguiente impulso. Su grupo de científicos ya ha
obtenido una profunda comprensión de cómo los canales de potasio se enganchan
en el axón.
El equipo de investigación encontró
accidentalmente la unión entre el anclaje y las proteínas motoras hace varios
años, lo que finalmente condujo al descubrimiento de este mecanismo de
transporte relacionado con el canal de sodio. Este canal es difícil de estudiar
debido a que es una molécula grande y compleja en relación con otros actores
implicados en el proceso.
La proteína de anclaje, llamada ankyrin-G,
es conocida por estar atada a proteínas de los canales de sodio una vez que
alcanzan los axones. Es un adaptador de proteínas que ayuda a otras moléculas a
conectarse y se concentra en los axones cerca del cuerpo celular, así como en
las regiones llamadas nodos de Ranvier, que son espacios entre los segmentos de
los axones. Estos huecos son importantes para la transmisión de señales debido
a que los impulsos nerviosos deben saltar a través de ellos para mantener el
flujo de la comunicación.
El motor de la proteína, llamada
quinesina-1, se engancha con ankyrin-G al mismo tiempo que ankyrin-G se une al
canal de sodio. Como una proteína motora, quinesina-1 puede producir la fuerza
mecánica, haciendo uso de una fuente de energía específica en las células. En
un escenario inusual, tanto el canal de sodio como quinesina-1 pueden
conectarse con ankyrin-G en el mismo tiempo usando múltiples sitios de unión.
"Esto
permite a ankyrin-G unirse al canal de sodio y la proteína motora de forma
simultánea para que puedan formar un complejo. Ankyrin-G desempeña su papel
adaptador mediante la carga del canal de sodio en la proteína motora. Entonces,
la proteína puede actuar como una portadora de carga, transportando los canales
de sodio en el axón", explica Gu.
Los investigadores confirmaron este proceso
mediante la observación de las tres proteínas que viajan juntas a lo largo de
un axón utilizando imágenes de células vivas, así como en estudios con
animales. Los ratones que carecen de ankyrin-G en el cerebelo no podían mover
los canales de sodio y la inyección de una pieza de la molécula de quinesina-1
en el cerebro de ratones normales interfirió con la interacción de tres vías de
proteínas, también dejando las proteínas de los canales de sodio atrapadas en
el cuerpo de la célula.
"Hemos identificado las interacciones
proteína-proteína entre tres moléculas muy importantes y conservadas
evolutivamente. Asimismo, hallamos que si dañamos la interacción mediante
diferentes estrategias, no se transportará el canal de sodio", argumenta
Gu.
